이중, 삼중으로 구부러진 특유한 입체구조를 기진 고분자 화합물이며 단백질의 종류에 따라 아미노산의 종류, 배열순서, 입체구조 등이 다르다. 단백질의 구성원소는 C. H. O 외에 N을 반드시 가지고 있다. 질소량을 측정하여 단백질의 함량을 산출할 수 있으며 단백질의 종류에 따라 질소함량이 다르다.
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3) 단백질의 입체구조
1차 구조(primary structure) – 단백질의 아미노산 배열순서를 가리킴
2차 구조(secondary structure)
- 수소 결합에 의하여 이루어지는 것.
Ex) 나선구조; 펩티드 사슬이 단소에 있는 양쪽 결합에 회전하여 오른쪽으로 감긴 스프
링 모양으로 이루는 것
입체구조가 꼭 들어맞는 것끼리 결합하여, 그 결과 기질이 화학반응을 일으키기 때문이라고 설명하는 이론이 있다. 효소는 기질특이성을 가지고 있으므로 기질의 종류만큼 효소의 종류도 많다. 그래서 가령 A라는 물질이 B로 될 때는 그에 대한 효소 α가 있게 되고, B가 다시 C로 될 때는 또 이에 대한 효
입체구조를 가지고 있다. 단백질의 성질과 작용은 대부분 입체구조에 의존한다. 단백질은 가열하거나 산 혹은 알칼리와 만나거나, 동결하면 입체구조가 변화한다. 이를 단백질 변성이라 한다. 단백질의 영양가는 구성 성분인 아미노산, 특히 필수 아미노산 함량과 비율에 따라 결정된다. 단백질 변성은
관련되고 이는 바로 이웃하여 연결된 Segment들 사이의 상호작용에 의해서 결정된다. 즉, 부피가 큰 측쇄구조를 가진 고분자 사슬은 다른 요인들이 같을 때 입체장애 때문에 유연성이 떨어지게 된다. 이러한 구조적인 특성을 대표할 수 있는 것이 바로 엉킴 분자량(entanglement molecular weight, Me)이다.
구조이성질체현상(構造異性質體現象)이라고 하는데 그 밖의 중요한 것으로는 기하이성질체·광학이성질체·토토메리현상[互變異性] 등이 있다.
기하이성질체와 광학이성질체는 함께 입체이성질체라 하고, 화합물의 입체배치의 차이에 의해서 생긴다. 또 토토메리현상이란 화합물이 2종의 이성질체
구조를 가지는 단백질도 효율적으로 생산할 수 있는 기술이 개발되고 있듯이 특정한 목적단백질을 생산을 위한 최적발현시스템의 선택에는 일정한 규칙이 없으며, 상업적으로 가치가 있는 목적단백질을 경제적으로 생산하기 위해서는 주어진 한 가지 발현 시스템뿐만 아니라 다양한 발현시스템에 대
종류마다 서로 다른 R그룹을 가지고 이러한 R기의 화학적 구성이 아미노산들을 서로 구분한다. 생명체는 단백질 합성에 20가지의 아미노산을 사용한다. 또, 단백질은 어떠한 아미노산이 몇 개 포함되어 있느냐 혹은 어떤 순서로 결합되어 있느냐에 따라 생체 내에서의 기능과 역할이 달라질 수 있다.
효소는 단백질이며, 일부의 효소는 RNA 그 자체로서 작동한다. 이러한 효소기능을 가지는 RNA를 리보자임(ribozyme)이라고 한다.
그림1. 활성화 에너지에 대한 효소의 효과
2. 효소의 구조
효소는 대부분 효소 작용을 받는 기질과의 결합부위인 촉매부위(catalytic site)를 갖는 고분자의 구형단백질이다.
α-아미노 카르복실산(α-aminocarboxylicacid)의 약자로 알파 탄소라 불리는 중심 탄소에 염기성 아미노기(-NH2), 산성 카르복실기(-COOH) 및 R기(또는 측쇄)가 결합하는 구조이다. 아미노기(amino group, NH{} _{2}), 카르복실기(carboxyl group, COOH), 곁사슬 R(side chain)의 종류에 의해 아미노산의 종류가 결정된다.